化学反応がいくつかの初期物質の結合を破壊するために、それらは活性化力を必要とします。これはいわゆる試薬であり、最初の物質を最終的な物質または製品に変換することができます。優れた触媒としての酵素は、化学反応の速度を上げ、活性化エネルギーを減らす役割を果たします。
酵素は通常、生きている標本の生化学反応を非常に正確に触媒するタンパク質です。一部の酵素は絶対的な精度で存在する可能性があります。つまり、特定の反応を触媒するためにのみ適しています。この例は、尿素の加水分解を触媒する役割を担う尿素です。
タンパク質分解酵素の場合のように、グループ精度以外の酵素があり、いくつかの構造特性を持つペプチドの加水分解を触媒する役割を果たします。特定の分子の立体異性体反応を触媒し、他の分子の立体異性体反応を触媒しない、立体化学的精度の酵素もあります。
この触媒作用は、ほとんどの酵素にとって、「アクティブセンター」として知られる分子の小さな領域で確立されます。酵素が作用する分子は基質と呼ばれ、活性中心に結合して酵素複合体を形成し、酵素に付着している間に基質が生成物になり、ここで酵素から分離されます。
触媒酵素は、以下の式で表されています。
E + S→ES→E + P、この場合、Eは酵素を意味し、Sは基質を表し、Pは反応の産物であり、ESは酵素-基質複合体を指します。
ほとんどの酵素反応では、酵素の蓄積は基質の蓄積よりもはるかに少ない（E <S）ため、ESはSよりも小さくなり、これにより定常状態の近似を適用できます。 ES用。酵素触媒作用の間、温度とPHの両方が反応の加速に良い影響を及ぼし、反応速度が決定的である非常に効率的な値の存在に有利に働きます。このようにして、タンパク質の変性の結果として、温度が35°Cを超える値に達すると、酵素をはるかに速く非活性化することができます。
